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Nutrientes. Bioquímica || Proteínas
Las proteínas (protos en griego significa primero o principal) constan de grandes cadenas polipéptidicas, constituidas por aminoácidos unidos entre si por enlaces peptídicos. El número y la secuencia de los aminoácidos es una información contenida en los genes y tiene influencia sobre los niveles estructurales. Las proteínas poseen diversas funciones biológicas en el organismo, actuando como: a) enzimas, b) parte del sistema defensivo, c) componentes estructurales, e) transporte de otras moléculas, f) hormonas, g) receptores.

AMINOACIDOS

Los aminoácidos constituyen la estructura fundamental de una proteína. De los 20 aminoácidos que se consideran fisiológicamente importantes, 8 son esenciales para el adulto. Los otros son, dietéticamente, no esenciales.
El nitrógeno amínico comprende aproximadamente el 16% del peso de las proteínas y su valor biológico se basa en los aminoácidos.

Estructura de los aminoácidos proteínicos
Las características de los aminoácidos proteínicos son las siguientes: a) poseen una estructura de alfa-L-aminoácido, b) tienen isomería óptica, a excepción de la glicina, c) los 20 alfa-L-aminoácidos se diferencian entre si por su grupo R.

El carbono alfa posee cuatro enlaces covalentes unidos a los grupos amino (NH2), carboxilo (COOH), hidrógeno (H) y a una estructura variable (R).

La letra L de los L-aminoácidos guarda relación con su posición en la estructura posicional, que contiene el OH a la izquierda, la letra D de los D-aminoácidos, corresponde a que el OH se encuentra orientado hacia la derecha.
Los alfa-L-aminoácidos son las unidades que participan en la biosíntesis de las proteínas. No lo hacen los alfa-D-aminoácidos. Estos últimos se absorben por difusión pasiva en el intestino delgado y se conoce muy poco de sus funciones metabólicas.

Grupo R
El grupo R de los aminoácidos confiere la polaridad y la conformación espacial de las proteínas en donde se encuentran. Con arreglo a la polaridad del grupo R, los L-aminoácidos son: I) alfa-L-aminoácidos con grupo R no polar, II) alfa-L-aminoácidos con grupo R polar, y éstos pueden ser: a) grupo polar R sin carga, b) grupo R polar con carga negativa a pH 7.0, c) grupo R polar con carga positiva a pH (6.0-7.0)

Los distintos aminoácidos según grupo R son:
- No polar: glicina (Gly), alanina (Ala), valina (Val), leucina (Leu), isoleucina (Ileu), metionina (Met), fenilalanina (Phe), triptófano (Trp), prolina (Pro)
- Polar sin carga a pH 7.0: asparagina (Asn), glutamina (Gln): treonina (Thr), serina (Ser) : cisteína (Cys), tirosina (Tyr)
- Polar con carga positiva a pH 6.0-7.0: lisina (Lys), arginina (Arg), histidina (His)
- Polar con carga negativa a pH 7.0: ácido aspártico (Asp), ácido glutámico (Glu)

Clasificación química de los aminoácidos
Según sus características químicas los aminoácidos pueden ser:
- Mono-amino, monocarboxílicos: glicina (Gly), alanina (Ala), valina (Val), leucina (Leu), isoleucina (Ileu)
- Hidroxi-amino: treonina (Thr), serina (Ser)
- Básicos: lisina (Lys), arginina (Arg), histidina (His)
- Aminoácidos y amidas :ácido aspártico (Asp), ácido glutámico (Glu) , asparagina (Asn), glutamina (Gln)
- Azufrados: cisteína (Cys), metionina (Met)
- Aromáticos: fenilalanina (Phe), tirosina (Tyr) y triptófano (Trp)
- Iminoácido: prolina (Pro)

Clasificación de los aminoácidos según esencialidad
Pueden ser:
- Esenciales o indispensables. Deben ser proporcionados por la dieta, son : fenilalanina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, treonina, triptófano y valina.
- No-esenciales o dispensables. No es necesario que sean suministrados por la dieta, son : ácido aspártico, ácido glutámico, alanina, asparagina, cistina, glicina, glutamina, hidroxilisina, hidroxiprolina, histidina, histidina, prolina, serina, tirosina.
- Semi-esenciales o semi-dispensables. Cuando están presentes en la dieta reducen las necesidades de un aminoácido esencial (cisteína, la de metionina, tirosina, la de fenilalanina).
-Limitantes. Los aminoácidos más deficientes en una proteína, en comparación con los de una proteína estándar (lisina, en el arroz y otros cereales, triptófano, en el maíz, metionina y cistina en las alubias).

Aminograna de una proteína dietética
Es el patrón de aminoácidos que muestran la relación cuantitativa entre los esenciales, en una proteína dietética, y el que se encuentra en una proteína del huevo (aminograma ideal).

Patrón de referencia de aminoácidos
Es la combinación ideal de aminoácidos en cuanto a cantidad y relación, para proporcionar todos los requerimientos fisiológicos. Existen varios patrones: según la F.A.O. ó según aminoácidos presentes en el huevo o en la leche humana.

Enlace peptídico
Se trata de un enlace covalente que se forma entre el grupo alfa-COOH de un aminoácido y el grupo alfa-NH de otro aminoácido. En este proceso se genera una molécula de agua. Cada péptido resultante puede participar en la construcción de un nuevo enlace peptídico. Según el número de residuos que entran a formar parte de un péptido, se conocen a los compuestos como dipéptidos, tripéptidos, etc., oligopéptidos cuando contienen de 2 a 50 resíduos de aminoácidos y polipéptidos si poseen más de 50.

PROTEÍNAS

Estructuras de las proteínas
Las proteínas poseen estructuras tridimensionales bien definidas, constituyendo la denominada conformación de una proteína, que guarda relación con su función biológica.
Se conoce tres niveles de estructuras:
a) Estructura primaria. Hace referencia a la secuencia lineal de los aminoácidos. y a la localización de los enlaces disulfuros entre los residuos de cisteína.
b) Estructura secundaria. Guarda relación con el orden regular y repetitivo en el espacio, de las cadenas polipéptidicas, en una dirección. Se conocen dos formas estructurales: hélice-alfa y lámina-beta-plegada.
Hélice–alfa es una estructura helicoidal que se forma de manera espontánea, y es la conformación más estable de una cadena de polipéptidos. Moléculas de hélice-alfa se encuentran en pelo, uñas, lana, en receptores de insulina, etc. Los segmentos de hélice-alfa contienen alanina, leucina y fenilalanina, prolina impide la formación de hélice-alfa.
Lámina-beta-plegada contiene cadenas polipéptidicas en zig-zag, y las cadenas están entrelazadas transversalmente por puentes de hidrógeno, entre los grupos C=O y H=N de los enlaces peptídicos. La lámina-beta-plegada se encuentra, por ejemplo, en la fibrina de la seda, y se caracteriza por contener gran cantidad de glicina.
c) Estructura terciaria. La cadena polipeptídica se pliega y forma una estructrua compacta tridimensional. Depende de la secuencia de los residuos de aminoácidos, o sea de la estructura primaria de la proteína.
c) Estructura cuaternaria. Conjunto de proteínas que contienen dos o más cadenas polipeptídicas unidas por fuerzas no covalentes. La hemoglobina en una proteína con estructura cuaternaria.

Clasificación de las proteínas

Teniendo en cuenta la ausencia o presencia de componentes peptídicos, las proteínas se pueden clasificar en simples y complejas

I ) Proteinas simples

Están formadas únicamente por la cadena polipéptidica. Son:
a) Albúminas. Proteínas globulares, solubles en agua y se diluyen en soluciones salinas , precipitan por saturación en solución de sulfato amónico, coagulan por el calor. Se encuentran en plantas y en tejidos animales: sangre (albúmina sérica), leche (lactalbúmina), clara de huevo (ovalbúmina), lentejas (legumelina), alubias (faseolina), trigo (leucosina).
b) Globulinas. Son proteínas globulares, ligeramente solubles en agua, solubles en soluciones neutras diluídas, precipitan por sulfato amónico diluído y coagulan por el calor. Se encuentran en plantas y tejidos animales : sangre (globulinas séricas), músculo (miosina), patata (tuberina), nueces del Brasil (excelsina), lentejas (legumina).
c) Glutelinas. Insolubles en agua, pero se disuelven en soluciones salinas, solubles en acidos diluídos. Se encuentran en granos y cereales , trigo (glutenina), arroz (orzeína).
d) Prolaminas. Insolubles en agua y en alcohol absoluto, solubles en alcohol 70%, ricas en nitrógeno amida y prolina. Se encuentran en semillas de granos: trigo y centeno (gliacina), maíz (zeína), centeno (secalina), cebada (hordeína).
e) Protaminas. Solubles en agua, no coagulan por el calor, fuertemente básicas, ricas en arginina, asociadas con ADN y se hallan en células de esperma.Se encuentran en esturión (esturina), caballa (escombrina), salmón (salmina), arenque (clupeína).
f) Histonas. Solubles en agua , en soluciones salinas y en ácidos diluídos, insolubles en hidróxido de amonio, proporcionan grandes cantidades de lisina y arginina, se combinan con los ácidos nucléicos en el interior de las células. Se encuentran en timo, páncreas, núcleoproteínas (núcleohistonas).
g) Escleroproteínas. Proteínas fibrosas, insolubles en todos solventes y resistentes a la digestión.Se encuentran en tejido conectivo y tejidos duros.
h) Colágeno. Resistente a los enzimas digestivos, pero puede convertirse en gelatina por agua en ebullición, ácidos o álcalis, rico en hidroxiprolina. Se encuentra en tejido conectivo, huesos, cartílago y gelatina.
i) Elastina. Semejante al colágeno, pero no puede convertirse en gelatina. Se encuentra en ligamentos, tendones y arterias.
j ) Queratina. Parcialmente resistente a los enzimas digestivos, contiene grandes cantidades de azufre, como cistina. Se encuentra en pelo, uñas, pezuñas, cuernos y plumas.

II Proteínas complejas

a) Nucleoproteínas. Contenidas en ácidos nucléicos, nitrógeno o fósforo, presentes en cromosomas y en todas las formas vivientes como combinación de proteínas con ARN o ADN. Se encuentran en citoplasmas de células (ribonucleoproteínas), núcleo de cromosomas (deoxiribonucleoproteínas), virus y bacteriófagos.
b) Mucoproteínas. Proteínas combinadas con amino-azúcares, azúcares-ácidos, y sulfatos. Se encuentran en saliva (mucina), clara de huevo (ovomucoide).
c) Glucoproteínas. Las mucoproteínas contienen más del 4% de hexosamina y las glucoproteínas, menos del 4%. Se encuentran en el hueso (oseomucoide), tendones (tendomucoide), cartílago (condromucoide).
d) Fosfoproteínas. Acido fosfórico unido a proteínas. Se encuentran en leche (caseína), yema de huevo (ovovitelina).
e) Cromoproteínas. Compuestos de proteínas, como pigmentos no-proteicos, tales como heme, proteínas coloreadas. Se encuentran en hemoglobina, mioglobina, flavoproteínas, pigmentos respiratorios, citrocromos.
f) Lipoproteínas. Proteínas conjugadas con lípidos solubles en agua, dispersas ampliamente en todas las células y formas vivientes. Se encuentran en lipoproteínas séricas, tejido nervioso, leche y huevos.
g) Metaloproteínas. Proteínas combinadas con átomos metálicos que no forman parte de un grupo prostético no-proteico. Se encuentran en ferritina, anhidrasa carbónica, ceruloplasmina.

Proteinas derivadas

Obtenidas tras acciones de procesos enzimáticos. Se conocen:
a) Proteanos. Resultado de una breve acción de ácidos o enzimas, insolubles en agua. Son edestan (elastina) y miosan (miosina).
b) Proteosas. Solubles en agua, no coagulan por el calor y precipitan por sulfato amónico saturado, resultado de la digestión parcial de proteínas por pepsina o tripsina. Son productos intermediarios de la digestión proteica.
c) Peptonas. Tienen las mismas propiedades que las proteosas, pero son de menor peso molecular.Son productos intermediarios de la digestión proteica.
d) Péptidos. Constituídos por dos o más aminoácidos, unidos por una unión peptídica, se hidrolizan a aminoácidos simples. Son productos intermediarios de la digestión proteica.

Referencias:
- BOWMAN B A, RUSELL R M, (eds).: Presente Kowledge in Nutrition. (8ª ed),  Ed ILSI Press, , 2001
- BRODY T.: Nutritional Biochemistry. (2ª ed),  Academic Press, San Diego, 1999
- CHOW CHING KUANG: Fatty Acids in Foods and their Health Implications.  Dekker, Nueva York, 1992
- FLETA J.: Oligoelementos y Vitaminas en Alimentación Infantil.  Prensas Universitarias, Zaragoza, 1997
- HICKS L L.: Bioquímica.  MacGraw-Hill Interamericana, Méjico, 2001
- WILDMAN, REC. MEDEIROS, DM (eds).: Advanced Human Nutrition.  CDC Press, , 2000
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